Альфа-спираль

Вид сбоку альфа-спирали созданной из остатков аланина с атомарным разрешением. Водородные связи обозначены красно-фиолетовым цветом, расстояние между атомами водорода и кислорода 2, 08 Å (208 пм). Полипептидная цепочка направлена вверх, то есть его N-конец находится внизу, а C-конец — вверху. Отметьте, что боковые цепи аминокислот направлены несколько книзу, в направлении N-конца.

Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии, и в которой каждая аминогруппа (-NH2) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящийся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь  i +4 \rightarrow i ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга-Кори-Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру[1][2]

.

Параметры идеальной α-спирали

:

Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п

.

Примечания

См. также

Литература


Wikimedia Foundation. 2010.